Recombinant Canine PRLR Protein

SEMA4B属IV类跨膜信号素，兼具轴突排斥与T细胞共抑制双重功能，在阿尔茨海默病、肺病及结直肠病中表达失衡。本品利用HEK293真核表达系统，完整覆盖胞外Sema域及PSI-IPT连接区（aa 1-712），C端6×His标签经Ni-NTA与SEC两步纯化，SDS-PAGE呈单一条带，纯度≥97%；内素<0.03 EU/μg，适配小鼠体内实验。钙离子依赖性ELISA显示，其与Plexin-B2亲和力KD=9.2 nM，可阻断Plexin-B2介导的神经元生长锥塌陷（IC₅₀=60 ng/mL）。在CT26荷瘤模型中，腹腔注射20 μg重组SEMA4B，病浸润CD8⁺ T细胞比例提升2.6倍，同时PD-1表达下调30%，提示免疫刹车解除。His标签支持BLI、SPR及免疫共沉淀，可高通量筛选阻断抗体或降解剂。该蛋白为解析SEMA4B在神经—免疫交叉对话中的分子机制，及开发靶向肿瘤免疫微环境的新型生物制剂，提供了高活性、标准化的研究级试剂。Hot-Start Taq Master Mix (2×) (Without Dye) 的2倍浓度设计进一步简化了实验操作。Recombinant Canine PRLR Protein,hFc Tag

定点突变R119A破坏了Siglec-10与唾液酸配体的关键盐桥，使该蛋白丧失天然结合活性，却保留完整IgV结构域与抗体识别表位。融合His-Avi双标签后，既可通过Ni-NTA实现一步纯化，又能在体外被BirA酶单点生物素化，生成均一、定向固定的表面探针。哺乳动物表达系统保证真糖基化，>98%纯度（SEC-HPLC），内素<0.05 EU/μg，适用于流式、SPR、ELISA等反向验证实验：将其包被于链霉亲和素芯片，可直接区分抗体或候选药物的配体阻断能力；与野生型共孵育，可定量测定小分子或糖聚合物对Siglec-10的抑制常数。每批次附配体缺失验证报告，4℃稳定两周，-80℃长期保存，是研究肿瘤免疫逃逸、神经炎症及CAR-T安全开关的必备阴性对照。Eledoisin Related Peptide激发的泛素被转移到泛素结合酶E2的活性位点半胱氨酸残基上，形成E2-泛素硫酯中间体。

重组人LGR-5蛋白（Recombinant Human LGR-5 Protein, hFc Tag）是一种重要的G蛋白偶联受体（GPCR），属于富含亮氨酸重复序列的GPCR家族成员，广表达于多种组织干细胞表面，尤其在肠道隐窝、胃腺体及囊干细胞中高表达。LGR-5（Leucine-rich repeat-containing G-protein coupled receptor 5）是干细胞维持、组织再生及病发生过程中的关键标志物。该重组蛋白采用真核表达系统（如HEK293细胞）制备，确保了其天然构象和生物活性。其C端融合了人IgG Fc（hFc）标签，不*提高了蛋白的稳定性和溶解性，还便于通过Protein A亲和层析进行高效纯化。此外，hFc标签还可用于免疫共沉淀、流式细胞术及体内功能研究等实验。研究表明，LGR-5在肠道干细胞维持、组织稳态及病干细胞特性中具有重要作用。其表达异常与结直肠病、胃病等多种病的发长发展密切相关。因此，重组人LGR-5蛋白不*是研究干细胞生物学及病机制的重要工具，也为开发相关疾病的治策略提供了有力支持，具有重要的科研和临床应用价值。

重组人干扰素ω-1（Interferonomega-1,IFN-ω1）蛋白（His标签）是一种重要的I型干扰素，具有广谱抗病毒、抗和免疫调节活性。IFN-ω1主要由白细胞在病毒沾染或免疫刺激下产生，通过启动JAK-STAT信号通路，诱导多种干扰素刺激基因（ISGs）的表达，从而抑制病毒复制、增强细胞免疫应答。该重组蛋白采用真核表达系统（如HEK293细胞）制备，确保了其天然的空间构象和生物活性。其N端融合了His标签，便于通过Ni-NTA亲和层析进行高效纯化，获得高纯度、高稳定性的蛋白产物。这种设计不*提高了蛋白的溶解性和稳定性，也方便了后续的实验应用，如细胞功能检测、抗病毒活性测定及受体结合研究等。IFN-ω1在抗病毒沾染、肿瘤免疫治及自身免疫疾病研究中具有广泛应用。与IFN-α和IFN-β相比，IFN-ω1具有独特的受体结合特性和生物学功能，可能成为新型治性干扰素的候选分子。此外，该重组蛋白也是研究干扰素信号通路、开发新型抗病毒药物和免疫调节剂的重要工具，为基础研究和临床应用提供了可靠的平台。在使用Ultra-Long Master Mix (2×) (Without Dye) 时，建议根据模板类型和目标片段长度调整反应条件。

在生物技术的微观世界里，限制性核酸内切酶是基因工程中不可或缺的工具，而AflII便是其中一位“精细剪刀手”。它是一种能够特异性识别并切割DNA的酶，凭借其高度的特异性和精细的切割能力，在现代替物技术中发挥着重要作用。AflII的识别序列是“C^TTAAG”，这意味着它会在DNA双链上寻找这一特定序列，并在“^”标记的位置将DNA链切断。这种切割方式会产生黏性末端，即切割后的DNA片段两端会暴露出一段互补的单链区域。这种特性使得AflII在基因克隆和重组DNA构建中具有独特的优势。在基因工程中，AflII的应用极为广。科学家们可以利用它将目标基因从复杂的基因组中精细地分离出来，就像从一幅巨大的拼图中精确地取出需要的那一块。随后，通过DNA连接酶，将切割后的基因片段与载体DNA连接起来，构建出能够高效表达目标蛋白的重组载体。这一过程不*需要精细的切割，还需要切割后的片段能够完美匹配，而AflII的黏性末端特性正好满足了这一需求。AflII的另一个重要应用是基因分析。通过观察AflII对不同DNA样本的切割模式，科学家可以分析基因的多态性，进而推断出基因的结构和功能差异。这种技术在遗传病诊断和基因多样性研究中具有重要意义。

在某些糖蛋白的纯化方案中，利用 Endo H 对糖链的特异性水解作用，去除糖蛋白上的糖链。Recombinant Canine PRLR Protein,hFc Tag

重组人LAIR1蛋白（Recombinant Human LAIR1 Protein）是一种重要的免疫抑制性受体，属于免疫球蛋白超家族成员，主要表达于多种免疫细胞表面，包括T细胞、B细胞、自然杀伤细胞（NK细胞）以及树突状细胞等。LAIR1（Leukocyte-Associated Immunoglobulin-Like Receptor 1）通过其胞外结构域与胶原蛋白等配体结合，传递抑制性信号，从而调控免疫细胞的活化、增殖和效应功能，在维持免疫稳态和防止过度免疫反应中发挥关键作用。该重组蛋白通常采用真核表达系统（如HEK293细胞）制备，确保了其天然构象和生物活性。其N端或C端常融合His标签或hFc标签，便于通过亲和层析进行高效纯化，获得高纯度、高稳定性的蛋白产物。这种设计不*提高了蛋白的溶解性和稳定性，也方便了后续的实验操作，如ELISA、Western blot、免疫沉淀及受体-配体相互作用研究等。研究表明，LAIR1在自身免疫病、沾染免疫及肿瘤免疫逃逸等过程中具有重要作用。LAIR1的异常表达与多种疾病的免疫失调密切相关，因此，重组人LAIR1蛋白不*是研究免疫调节机制的重要工具，也为开发免疫治策略提供了有力支持，具有重要的科研和临床应用价值。Recombinant Canine PRLR Protein,hFc Tag