Lecanemab (Leqembi)

重组人Siglec-5是一种重要的免疫调节蛋白，其在多种免疫细胞（如单核细胞、巨噬细胞和树突状细胞）表面表达。Siglec-5通过识别糖基化的病原体或自身细胞表面分子，调节免疫反应的强度和方向。它在维持免疫稳态、抑制过度炎症反应以及参与自身免疫疾病的发长发展中发挥着关键作用。重组人Siglec-5蛋白采用先进的基因工程技术在哺乳动物细胞中表达，保留了天然蛋白的结构和功能特性。其C端融合的His标签便于纯化和检测，纯度高达95%以上（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），内素水平极低（<0.1EU/μg），确保实验结果的可靠性。该蛋白可用于多种实验应用，包括流式细胞术检测Siglec-5的表达水平、ELISA检测其与配体的结合能力，以及在体外细胞实验中研究其对免疫细胞功能的调节作用。此外，重组人Siglec-5还可用于开发针对炎症和自身免疫疾病的新型治策略。例如，通过阻断Siglec-5与其配体的相互作用，可以增强细胞的启动能力，从而提高机体对病原体的删除效率；或者通过调节Siglec-5的信号通路，抑制过度的炎症反应，为治如类风湿性关节炎、系统性红斑狼疮等疾病提供新的思路。来源于Francisella tularensis：FnCas12a是一种来源于Francisella tularensis菌株的核酸内切酶。Lecanemab (Leqembi)

在基因工程的微观世界中，AciI酶犹如一位精细的“导航员”，为科学家们在复杂而浩瀚的基因海洋中指引着方向。它是一种限制性核酸内切酶，凭借其独特的识别序列和切割能力，成为现代替物技术中不可或缺的工具之一。AciI酶的识别序列是“CC^CAGAGG”，这一序列在DNA分子中相对罕见，使得AciI在切割过程中展现出极高的特异性。它会在识别到该序列后，精确地在“^”标记的位置将DNA链切断，这种切割方式能够产生黏性末端，为后续的基因重组提供了便利条件。在基因工程中，AciI酶的精细切割能力被广泛应用于基因克隆和重组DNA的构建。科学家们可以利用AciI酶将目标基因从复杂的基因组中精细地分离出来，就像从一座巨大的宝藏中找到那颗比较好珍贵的宝石。随后，通过DNA连接酶，将切割后的基因片段与载体DNA连接起来，构建出能够高效表达目标蛋白的重组载体。AciI酶的另一个重要应用是基因分析。通过观察AciI酶对不同DNA样本的切割模式，科学家可以分析基因的多态性，进而推断出基因的结构和功能差异。这种技术在遗传病诊断和基因多样性研究中具有重要意义。Recombinant Human MCP-4/CCL13AciI酶的另一个重要应用是基因分析。通过观察AciI酶对不同DNA样本的切割模式。

重组人Siglec-10(hFc-Avi Tag)——精细免疫研究的桥梁重组人Siglec-10(hFc-Avi Tag)是一种经哺乳动物细胞表达、C端融合hFc-Avi双标签的高活性唾液酸结合免疫球蛋白样凝集素。其Fc段可便捷完成ELISA、SPR等结合实验；而Avi标签允许在体外被BirA酶定点生物素化，实现链霉亲和素系统的高灵敏度检测或微珠/芯片固定，极大提高实验通量与重复性。蛋白采用无血清、无动物源工艺制备，>95%纯度（SDS-PAGE & SEC-HPLC），低内素(<0.1 EU/μg)，支持T细胞抑制、巨噬细胞极化等体外功能研究；结合Biotin-CD24后，可在流式细胞仪中快速鉴定Siglec-10配体表达谱，为肿瘤免疫逃逸机制及CAR-T安全开关设计提供可靠工具。每批次均通过配体结合活性验证，附完整COA，4℃短期储存，-80℃长期保存，避免反复冻融。

重组人Siglec-8蛋白（hFc Tag）是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，其C端融合了hFc标签，便于纯化和检测。该蛋白在过敏反应和炎症相关研究中具有重要意义，是研究Siglec-8功能和机制的理想工具。Siglec-8是一种唾液酸结合免疫球蛋白样凝集素，主要在嗜酸性粒细胞、肥大细胞和嗜碱性粒细胞等炎症细胞上表达。它通过识别糖基化的配体，参与调节这些细胞的活化和功能，进而影响过敏反应和炎症过程。Siglec-8的启动可以诱导嗜酸性粒细胞和肥大细胞的凋亡，从而抑制炎症反应，这使其成为治过敏性疾病和炎症性疾病（如病、过敏性鼻炎和特应性皮炎）的潜在靶点。重组人Siglec-8蛋白（hFc Tag）具有高纯度（>95%）和低内素水平（<0.1 EU/μg），适合用于多种实验应用。其Fc标签不*便于纯化，还可以用于ELISA、免疫沉淀和细胞结合实验。此外，该蛋白还可用于研究Siglec-8与配体的相互作用，以及开发针对Siglec-8的抗体药物和小分子抑制剂。在实验中，重组人Siglec-8蛋白（hFc Tag）可用于流式细胞术检测Siglec-8的表达水平，或通过ELISA检测其与配体的结合能力。此外，该蛋白还可用于体外细胞实验，研究Siglec-8对炎症细胞的凋亡诱导作用。FnCas12a系统的脱靶效应较低，这对于减少非目标效应和提高物质的安全性至关重要。

重组人整合素αVβ5（ITGAV&ITGB5）异源二聚体蛋白（His-Avi标签）是一种重要的细胞粘附分子，广泛应用于细胞生物学、药物筛选和疾病机制研究。整合素αVβ5由αV（ITGAV）和β5（ITGB5）两个亚基组成，是细胞外基质（ECM）与细胞之间信号传递的关键介质，尤其在转移、血管生成和病毒沾染等过程中发挥重要作用。该重组蛋白通过基因工程技术在哺乳动物细胞中表达，确保了其天然的构象和生物活性。His标签便于通过金属螯合亲和层析进行纯化，而Avi标签则允许通过生物素连接酶进行特异性生物素化，便于后续的检测、固定或与其他分子的偶联。这种双重标签设计更大提高了蛋白在实验中的可操作性和应用灵活性。在功能研究中，αVβ5异源二聚体蛋白可用于研究其与配体（如玻连蛋白）的结合特性，或作为体外细胞粘附实验的关键试剂。此外，它也是开发靶向整合素药物的重要工具，尤其在抗和抗纤维化药物筛选中具有重要价值。其高纯度和高稳定性使其成为科研和药物开发中不可或缺的关键材料。含有经过优化的耐植物抑制剂的DNA聚合酶，能够有效耐受植物组织中的多酚、单宁、多糖等常见抑制剂。Recombinant Mouse CD45/PTPRC Protein,hFc Tag

中间的催化结构域以及 C 端结构域，这种多结构域的组成使 Tn5 转座酶能精细地与 DNA 相互作用并发挥其功能。Lecanemab (Leqembi)

重组人TIE1蛋白（His Tag）是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了His标签，便于纯化和检测。TIE1（TIE-1）是一种主要在血管内皮细胞上表达的受体酪氨酸激酶，广参与血管生成、血管重塑和内皮细胞功能的调控。它在胚胎发育和组织修复过程中发挥关键作用。TIE1的功能与机制TIE1是TIE受体家族的重要成员，与TIE2共同参与调节血管内皮细胞的增殖、迁移和存活。TIE1通过其胞外区的免疫球蛋白样结构域与配体（如ANGPT1和ANGPT2）结合，启动下游的信号通路，调节内皮细胞的功能。TIE1在血管生成过程中对血管的稳定性和成熟至关重要。此外，TIE1还参与调节血管的通透性和炎症反应，在病理状态下，TIE1的功能异常与多种血管疾病相关，如和瘤血管生成。重组人TIE1蛋白（His Tag）的特点重组人TIE1蛋白（His Tag）具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然TIE1的配体结合位点和信号转导功能。His标签：便于通过Ni-NTA磁珠进行纯化，简化实验操作。Lecanemab (Leqembi)