PNGase F (N-糖酰胺酶F或肽N-糖苷酶 F）

重组人Siglec-4a（亦称髓鞘相关糖蛋白MAG）胞外区（Ser17-Gly516）经HEK293表达，C端融合hFc-Avi双标签，分子量约80 kDa，纯度≥97%（SEC-HPLC），内素<0.03 EU/μg。Siglec-4a专一识别神经轴突表面α2,3-连接唾液酸，通过ITIM基序抑制神经元过度启动，在髓鞘形成、轴突维持及神经损伤后免疫逃逸中起“制动器”作用。本品Fc段支持标准ELISA、免疫沉淀与细胞结合实验；Avi标签可在15 min内被BirA酶定量生物素化，生成定向固定的表面探针，用于SPR精确测定抗体或糖肽拮抗剂的亲和力（KD低至pM级）。体外髓鞘-轴突共培养体系中，重组Siglec-4a能剂量依赖地抑制小胶质细胞吞噬，为研究多发性硬化、吉兰-巴雷综合征及脊髓损伤提供可靠功能工具。冻干粉4℃一周稳定，-80℃长期保存，每批次附唾液酸结合验证报告，是神经免疫互作与再髓鞘药物高通量筛选的关键试剂。Pfu酶的热稳定性优于Taq酶，即使在98℃的高温下也能保持活性，特别适合高GC含量模板的扩增。PNGase F (N-糖酰胺酶F或肽N-糖苷酶 F）

重组人SIRPα V2蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，主要包含SIRPα的胞外区（V2变体），融合了hFc标签，便于纯化和检测。SIRPα（信号调节蛋白α）是一种重要的免疫调节分子，广表达于髓系细胞（如巨噬细胞、树突状细胞和单核细胞）表面，通过与CD47结合传递“别吃我”信号，抑制免疫细胞的吞噬作用，在维持免疫稳态和调节炎症反应中发挥关键作用。SIRPα V2的功能与机制SIRPα V2是SIRPα的主要变体之一，其胞外区包含三个Ig样结构域，能够特异性结合CD47。在瘤微环境中，肿瘤细胞高表达CD47，通过与SIRPα结合，抑制巨噬细胞等髓系细胞的吞噬作用，从而实现免疫逃逸。因此，SIRPα V2是肿瘤免疫治中的重要靶点，阻断SIRPα与CD47的相互作用可以恢复免疫细胞对肿瘤细胞的吞噬能力，增强抗肿瘤免疫反应。重组人SIRPα V2蛋白的特点重组人SIRPα V2蛋白具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然SIRPα V2的CD47结合位点和免疫调节功能。Recombinant Mouse CD43 Protein,His Tag在糖蛋白结构分析领域，Endo H 是一种重要的工具酶，通过水解糖蛋白中的特定糖苷键，可以将糖链切割下来。

重组人Siglec-9蛋白（hFc Tag）是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，其C端融合了hFc标签，便于纯化和检测。Siglec-9是一种唾液酸结合免疫球蛋白样凝集素，主要在髓系细胞（如单核细胞、巨噬细胞和树突状细胞）上表达，通过识别糖基化的配体，调节免疫细胞的活化和功能，参与炎症反应和免疫调节。Siglec-9的功能与机制Siglec-9通过其胞内ITIM（免疫受体酪氨酸抑制基序）发挥抑制性作用，能够抑制细胞的过度活化，维持免疫稳态。在炎症反应中，Siglec-9通过识别病原体表面的唾液酸化糖链，调节免疫细胞的吞噬和杀菌功能。此外，Siglec-9还参与自身免疫疾病的发病机制，其异常表达与多种炎症性疾病（如类风湿性关节炎和炎症性肠病）密切相关。重组人Siglec-9蛋白（hFc Tag）的特点重组人Siglec-9蛋白（hFc Tag）具有以下特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证）。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，确保实验结果的可靠性。功能完整：保留了天然Siglec-9的唾液酸结合位点和免疫调节功能。实验应用重组人Siglec-9蛋白（hFc Tag）适用于多种实验场景：流式细胞术：检测Siglec-9在免疫细胞表面的表达水平。

重组人SPARC蛋白（His Tag）是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了His标签，便于纯化和检测。SPARC（Secreted Protein Acidic and Rich in Cysteine）是一种分泌性糖蛋白，广存在于细胞外基质中，参与多种生物学过程，包括细胞黏附、迁移、增殖以及组织修复和重塑。它在胚胎发育、伤口愈合、病发生和心血管疾病中发挥重要作用。SPARC的功能与机制SPARC通过其富含半胱氨酸的结构域与其他细胞外基质蛋白（如胶原蛋白、纤连蛋白）相互作用，调节细胞外基质的组装和重塑。此外，SPARC还通过与细胞表面受体（如整合素）结合，影响细胞的黏附、迁移和增殖。在组织修复过程中，SPARC能够促进细胞外基质的沉积和重塑，加速伤口愈合。在病发生中，SPARC的表达水平与病的侵袭性和转移能力密切相关。重组人SPARC蛋白（His Tag）的特点重组人SPARC蛋白（His Tag）具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然SPARC的结构域和细胞外基质相互作用功能。该预混液适用于多种抗凝剂处理的血液样本，但优先推荐使用EDTA抗凝血，因为EDTA可以更好地抑制核酸降解。

重组人ITCH蛋白是一种重要的E3泛素连接酶，属于HECT（Homologous to E6AP C-Terminus）家族，在蛋白质降解、信号转导和免疫调节等多种细胞过程中发挥关键作用。ITCH蛋白通过催化底物蛋白的泛素化，调控其降解或功能改变，从而参与细胞周期、炎症反应和应激响应等生物学过程。该重组蛋白通常采用真核表达系统（如昆虫细胞或哺乳动物细胞）制备，以确保其正确的折叠和酶活性。ITCH蛋白具有典型的HECT结构域，能够特异性识别并结合底物蛋白，通过泛素-蛋白酶体途径介导其降解。其重组表达形式为研究人员提供了高纯度、高活性的蛋白工具，便于进行体外泛素化实验、蛋白相互作用研究及药物筛选等应用。ITCH在免疫调节中尤为重要，能够调控T细胞活化、细胞因子信号及NF-κB通路。其功能异常与多种疾病相关，包括自身免疫病、炎症性疾病及某些病。因此，重组人ITCH蛋白不*是研究泛素化机制和信号通路的重要工具，也为开发相关疾病的治策略提供了有力支持。泛素蛋白是一种在真核细胞中存在的小分子蛋白质，由76个氨基酸残基组成，具有高度的保守性。Recombinant Human Ephrin-B2/EFNB2 Protein,hFc Tag

AscI 的识别序列是“GG^CGCGCC”，这一序列在基因组中极为罕见，使得 AscI 的切割位点相对稀少。PNGase F (N-糖酰胺酶F或肽N-糖苷酶 F）

在现代替物技术的微观世界中，限制性核酸内切酶是基因工程的关键工具之一，而 ApaI 便是其中一位“精细切割手”。它以其高度的特异性和精细的切割能力，在基因工程、分子生物学研究以及遗传学等领域发挥着重要作用。ApaI 的识别序列是“GGG^CCC”，这一序列在基因组中相对罕见，使得 ApaI 能够在特定位置进行切割。它会在识别到该序列后，在“^”标记的位置将 DNA 链切断，产生黏性末端。这种切割方式使得 ApaI 在基因克隆和重组 DNA 构建中具有独特的优势。在基因工程中，ApaI 的应用极为广。科学家可以利用它将目标基因从复杂的基因组中精细地分离出来，再通过 DNA 连接酶将切割后的基因片段与载体 DNA 连接起来，构建出能够高效表达目标蛋白的重组载体。这一过程不*需要精细的切割，还需要切割后的片段能够完美匹配，而 ApaI 的黏性末端特性正好满足了这一需求。ApaI 的另一个重要应用是基因分析。通过观察 ApaI 对不同 DNA 样本的切割模式，科学家可以分析基因的多态性，进而推断出基因的结构和功能差异。这种技术在遗传病诊断和基因多样性研究中具有重要意义。例如，在某些遗传病的研究中，ApaI 可以用来检测基因突变，帮助科学家更好地理解疾病的遗传机制。PNGase F (N-糖酰胺酶F或肽N-糖苷酶 F）