Recombinant Mouse Neuropilin-2 Protein

在现代替物技术的微观世界中，限制性核酸内切酶是基因工程的关键工具之一，而 ApaI 便是其中一位“精细切割手”。它以其高度的特异性和精细的切割能力，在基因工程、分子生物学研究以及遗传学等领域发挥着重要作用。ApaI 的识别序列是“GGG^CCC”，这一序列在基因组中相对罕见，使得 ApaI 能够在特定位置进行切割。它会在识别到该序列后，在“^”标记的位置将 DNA 链切断，产生黏性末端。这种切割方式使得 ApaI 在基因克隆和重组 DNA 构建中具有独特的优势。在基因工程中，ApaI 的应用极为广。科学家可以利用它将目标基因从复杂的基因组中精细地分离出来，再通过 DNA 连接酶将切割后的基因片段与载体 DNA 连接起来，构建出能够高效表达目标蛋白的重组载体。这一过程不*需要精细的切割，还需要切割后的片段能够完美匹配，而 ApaI 的黏性末端特性正好满足了这一需求。ApaI 的另一个重要应用是基因分析。通过观察 ApaI 对不同 DNA 样本的切割模式，科学家可以分析基因的多态性，进而推断出基因的结构和功能差异。这种技术在遗传病诊断和基因多样性研究中具有重要意义。例如，在某些遗传病的研究中，ApaI 可以用来检测基因突变，帮助科学家更好地理解疾病的遗传机制。在构建基因表达载体时，AatII酶更是不可或缺的助手。Recombinant Mouse Neuropilin-2 Protein,His Tag

SERPINF2（α2-抗纤溶酶）是血浆中只有能不可逆抑制纤溶酶的内源性丝氨酸蛋白酶抑制剂，其缺失导致罕见出血性疾病α2-AP缺乏症。本品以HEK293真核系统表达全长成熟蛋白（aa 27-491），保留天然N-糖基化与活性中心，C端6×His标签经Ni-NTA与肝素亲和两步纯化，SDS-PAGE呈单一条带，纯度≥99%；内素<0.01 EU/μg，可直接用于小鼠体内实验。功能验证显示，其与纤溶酶1:1结合，二级速率常数k₂=4.2×10⁷ M⁻¹s⁻¹，100 nM即可完全抑制10 nM纤溶酶对荧光底物的水解；在尾静脉剪断模型中，0.5 mg/kg重组蛋白可将野生型小鼠出血时间缩短55%，对SERPINF2⁻/⁻小鼠实现完全止血。His标签兼容SPR、ELISA及表面等离子共振，可实时监测与纤溶酶原、tPA的动态互作，助力α2-AP缺乏基因疗法与溶栓药物剂量优化。该蛋白为解析纤溶调控网络、开发出血与血栓双向干预策略提供了高活性、标准化的研究级试剂。Recombinant Mouse VNN1 Protein,His TagPfu DNA Polymerase的突变体研究：通过研究Pfu DNA Polymerase的突变体，可进一步优化其性能和应用范围。

Recombinant Human ROBO4 Protein（His Tag）是解析血管生成调控机制的高活性工具蛋白。ROBO4属于跨膜受体家族，专一表达于血管内皮细胞，通过识别Slit2等配体稳定血管屏障、抑制病理性新生血管，在糖尿病视网膜病变与病转移中具有双重调控作用。该重组蛋白采用HEK293表达体系，保留天然胞外Ig-like结构域（氨基酸31-468），C端6×His标签确保一步Ni-NTA纯化后纯度≥98%（SDS-PAGE/HPLC验证）。体外实验显示，其可竞争性阻断Slit2诱导的内皮细胞迁移（IC₅₀=28 nM），并通过抑制VE-cadherin磷酸化增强血管完整性。低内素（<0.01 EU/μg）支持小鼠Matrigel plug等体内实验，明显减少异常血管渗漏。此外，His标签兼容ELISA及SPR平台，可快速量化ROBO4-配体相互作用，助力血管靶向药物高通量筛选。该蛋白为研究血管稳态与病微环境互作提供了标准化、高灵敏的分子探针。

重组人TGM2蛋白（His Tag）是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了His标签，便于纯化和检测。TGM2（组织转谷氨酰胺酶2）是一种多功能酶，广参与细胞外基质的交联、细胞黏附、信号转导和细胞凋亡等生物学过程，在组织修复、炎症反应和瘤发生中发挥重要作用。TGM2的功能与机制TGM2是一种钙依赖性酶，能够催化蛋白质或多肽中的谷氨酰胺残基与赖氨酸残基之间的交联反应，形成共价键。这种交联作用对于细胞外基质的稳定性和细胞黏附至关重要。此外，TGM2还参与细胞内信号转导，通过与多种细胞表面受体（如整合素）相互作用，调节细胞的迁移、增殖和凋亡。在病理状态下，TGM2的异常表达与多种疾病相关，如纤维化、神经退行性疾病和瘤。重组人TGM2蛋白（His Tag）的特点重组人TGM2蛋白（His Tag）具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然TGM2的酶活性和细胞外基质交联功能。His标签：便于通过Ni-NTA磁珠进行纯化，简化实验操作。

重组人干扰素ω-1（Interferonomega-1,IFN-ω1）蛋白（His标签）是一种重要的I型干扰素，具有广谱抗病毒、抗和免疫调节活性。IFN-ω1主要由白细胞在病毒沾染或免疫刺激下产生，通过启动JAK-STAT信号通路，诱导多种干扰素刺激基因（ISGs）的表达，从而抑制病毒复制、增强细胞免疫应答。该重组蛋白采用真核表达系统（如HEK293细胞）制备，确保了其天然的空间构象和生物活性。其N端融合了His标签，便于通过Ni-NTA亲和层析进行高效纯化，获得高纯度、高稳定性的蛋白产物。这种设计不*提高了蛋白的溶解性和稳定性，也方便了后续的实验应用，如细胞功能检测、抗病毒活性测定及受体结合研究等。IFN-ω1在抗病毒沾染、肿瘤免疫治及自身免疫疾病研究中具有广泛应用。与IFN-α和IFN-β相比，IFN-ω1具有独特的受体结合特性和生物学功能，可能成为新型治性干扰素的候选分子。此外，该重组蛋白也是研究干扰素信号通路、开发新型抗病毒药物和免疫调节剂的重要工具，为基础研究和临床应用提供了可靠的平台。Taq DNA Polymerase 能够在相对较高的温度下保持稳定，其适催化温度在75-80°C。Recombinant Human GITR/TNFRSF18(His Tag)

还需要切割后的片段能够完美匹配，而AflII的黏性末端特性正好满足了这一需求。Recombinant Mouse Neuropilin-2 Protein,His Tag

重组人SIRPα V2蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，主要包含SIRPα的胞外区（V2变体），融合了hFc标签，便于纯化和检测。SIRPα（信号调节蛋白α）是一种重要的免疫调节分子，广表达于髓系细胞（如巨噬细胞、树突状细胞和单核细胞）表面，通过与CD47结合传递“别吃我”信号，抑制免疫细胞的吞噬作用，在维持免疫稳态和调节炎症反应中发挥关键作用。SIRPα V2的功能与机制SIRPα V2是SIRPα的主要变体之一，其胞外区包含三个Ig样结构域，能够特异性结合CD47。在瘤微环境中，肿瘤细胞高表达CD47，通过与SIRPα结合，抑制巨噬细胞等髓系细胞的吞噬作用，从而实现免疫逃逸。因此，SIRPα V2是肿瘤免疫治中的重要靶点，阻断SIRPα与CD47的相互作用可以恢复免疫细胞对肿瘤细胞的吞噬能力，增强抗肿瘤免疫反应。重组人SIRPα V2蛋白的特点重组人SIRPα V2蛋白具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然SIRPα V2的CD47结合位点和免疫调节功能。Recombinant Mouse Neuropilin-2 Protein,His Tag