Recombinant Human CD52 Protein

产品简介抑肽酶（Aprotinin），又称为抑蛋白酶肽，是一种竞争性、可逆的丝氨酸蛋白酶抑制剂，可与丝氨酸蛋白酶形成稳定复合物并阻断酶的活性位点，这种结合是可逆的，大多数的抑肽酶-蛋白酶复合物在极端的pH<3.0的条件下解除结合。抑肽酶抑制糜蛋白酶、胰蛋白酶、激肽释放酶和血纤维蛋白溶酶，不能抑制Xa因子和凝血酶。从结构上来说，抑肽酶是一种来自牛肺的单体球状蛋白，由58个氨基酸组成并排列在具有三个交联二硫键的单个多肽链中。重组抑肽酶采用大肠杆菌表达，在GMP法规下生产，不含任何动物源成分，无动物源性的病毒污染，氨基酸序列与来源于牛肺的抑肽酶完全一致，具有与动物源性抑肽酶相同的酶学性质，可替代动物源性抑肽酶用于各种生物技术过程中，如：重组蛋白生产中抑制丝氨酸蛋白酶的活性；细胞培养等。另外，也提供来源于牛肺的抑肽酶（动物源性）酶活单位：能抑制1个胰蛋白酶单位的活力称为1个抑肽酶活力单位（EPU）。储存条件冻干粉2~8℃保存，有效期2年。使用方法抑肽酶与蛋白酶是等摩尔有效结合，推荐的结合pH>6.0，在pH<3.0的条件下不结合。可直接使用0.9%NaCl溶解，溶解后可-20℃储存。透明质酸由D-葡萄糖醛酸及N-乙酰葡糖胺组成的双糖单位构成，分子量可以从数千到数千万道尔顿不等。Recombinant Human CD52 Protein,hFc Tag

N-糖苷酶F(PNGaseF)是一种酰胺水解酶，经过和平空间站伊丽莎菌克隆，主要由脑膜炎脓杆菌等革兰氏阴性菌分泌。酵母重组表达N-糖苷酶F（比活性：750000U/mL），可以裂解由天冬酰胺连接的高甘露糖、杂合和复杂的寡糖糖蛋白。PNGaseF的切割位点为糖蛋白内侧N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）和天冬酰氨残基之间的酰胺键，同时将酶解后蛋白上的天冬氨酰转化为天冬氨酸。本产品带his标签，常应用于抗体及其相关蛋白完全去糖基化。另外，我司还提供其他类型的糖苷酶，包括酵母重组表达的N-糖苷酶F，糖苷内切酶H，糖苷内切酶S。产品信息产品性质中文别名（Chinesesynonym）N-糖酰胺酶F；N-糖苷酶F英文别名（Englishsynonym）PNGaseF来源（Source）酵母重组表达分子量（Molecularweight）36kDa比活性（Specificactivity）750000U/mL缓冲液组分（Buffer）20mMTris-HClpH7.5,50mMNaCl,5mMEDTA,50%GlycerolRecombinant Mouse LIF Protein[Tyr1]-MIF-1配方：溶解于20 mM PBS, pH 7.4, 130 mM NaCl溶液中，并经0.22μm过滤后冻干而成。

重组型TEV蛋白酶（rTEV）是经过基因工程改造和纯化后的重组蛋白酶，不仅保持天然TEV酶的功能活性，且在广谱的温度范围内表现出更强的稳定性和特异性。rTEV是一种用来切除融合蛋白上亲和标签的常用工具酶，具有很强的位点特异性，严格识别七氨基酸序列EXXYXQ↓(G/S)，切割位点在谷氨酰胺和甘氨酸/丝氨酸之间。普遍应用的七氨基酸序列为：Glu-Asn-Leu-Tyr-Phe-Gln↓-Gly。rTEV在pH7.0，30℃时可达活性，但在pH6.0-8.5和温度4-30℃范围内皆有活性（见表1），使得反应条件的选择可根据目的蛋白的情况而灵活变动。另外rTEV切割后也能利用其N端的6×His标签，通过Ni-NTA树脂去除，以达到纯化目的蛋白的目的。产品性质来源（Source）大肠杆菌外观（Appearance）无色透明液体比活力（SpecificActivity）5U/μL活性定义（UnitDefinition）在1×rTEVBuffer（50mMTris，pH8.0，0.1mMEDTA，1mMDTT）中，30℃反应1h，剪切>85%的3μg底物所需要的酶量定义为一个活性单位。纯化（Purification）Ni柱亲和纯化纯度（Purity）≥95%（bySDS-PAGE）产品组分运输与保存方法冰袋运输。

抑肽酶（Aprotinin），一种丝氨酸蛋白酶抑制剂，广泛应用于生物技术领域。本研究探讨了利用大肠杆菌（E. coli）表达系统生产重组抑肽酶的方法，及其在科研和工业生产中的优势。引言抑肽酶，又称胰蛋白酶抑制剂，是一种小分子蛋白，能有效抑制胰蛋白酶、糜蛋白酶等丝氨酸蛋白酶的活性。在生物制药、细胞培养和分子生物学研究中，抑肽酶的使用对于防止非特异性蛋白水解至关重要。传统的抑肽酶主要来源于动物，如牛肺，但存在外源病毒污染的风险。因此，利用大肠杆菌表达系统进行重组抑肽酶的生产，可以提供一种无动物源、高纯度、质量稳定的替代品。材料与方法基因克隆与表达载体构建：人源Ⅲ型胶原蛋白基因被克隆并构建到适合大肠杆菌表达的质粒载体中。大肠杆菌表达菌株的构建：通过转化，将构建好的质粒导入大肠杆菌宿主菌中，构建表达菌株。发酵培养：利用发酵罐进行大肠杆菌的扩大培养，以提升重组抑肽酶的产量。蛋白纯化：通过多次柱纯化获得高纯度的重组抑肽酶。AFGF在调节细胞存活，细胞分裂，血管生成，细胞分化和细胞迁移中起重要作用。

PreScissionProtease是一种由人鼻病毒14型的3C蛋白酶（humanrhinovirus(HRV)type143Cprotease）和GST组成的融合蛋白。该蛋白酶可在低温下（4°C）特异识别短肽Leu-Glu-Val-Leu-Phe-Gln-Gly-Pro，并在Gln和Gly氨基酸残基之间进行酶切。底物的识别和切割不仅依赖于融合蛋白的一级结构还依赖于融合蛋白的二级和三级结构。它可以特异性的将pGEX-6P系列等载体表达出的带有酶底物识别多肽序列融合蛋白的GST标签进行分离。本品由大肠杆菌中重组表达，以无菌液体形式提供。产品性质中文别名（ChineseSynonym）重组Prescission蛋白酶英文别名（EnglishSynonym）3Cprotease，Picornain3C，PSP来源（Source）大肠杆菌表达分子量（MolecularWeight）约46kDa物理外观（PhysicalAppearance）无菌无色液体储存缓冲液（StorageBuffer）25mMTris-HCl（pH8.0），150mMNaCl，1mMEDTA，5mMDTT，50%（V/V）Glycerinα-凝血酶在肝脏中作为非活性前体-凝血酶原合成，在凝血级联反应中被启用，这种活性酶由285个氨基酸组成。Recombinant Mouse APOA5 Protein,His Tag

人α-凝血酶，一种丝氨酸蛋白酶，是凝血级联反应中的中心酶，对止血和其他多种生理过程至关重要。Recombinant Human CD52 Protein,hFc Tag

α-凝血酶（α-Thrombin）是一种高度特异性的丝氨酸蛋白酶，由凝血酶原（Prothrombin，II因子）经蛋白水解活化而来。它在凝血过程中起着非常重要的作用，不仅能够促使纤维蛋白凝块的产生，还负责提供反馈信号来寻找前辅因子：V因子和VIII因子。也可以用作血管收缩剂。在体内，活化的X因子（FactorXa）切割凝血酶原，释放出活性肽并将凝血酶切割成具有催化活性的α-凝血酶。α-凝血酶由一条轻链（Achain）（Mw~6,000）和一条重链（Bchain）（Mw~31,000）通过二硫键连接而成。某些情况下，α-凝血酶会发生自溶生成β-凝血酶和γ-凝血酶。β-凝血酶由对α-凝血酶A链水解并切割含有B链糖基化位点的小片段（B1，B2）组合而成。除了用于凝血研究之外，α-凝血酶还常用来位点特异性切割融合蛋白。基因重组时将凝血酶识别位点插入在目的蛋白与利于后续纯化和/或表达的多肽或者蛋白之间，通过凝血酶切割表达的重组子即可释放目的蛋白。凝血酶本身可通过亲和层析技术快速去除。本品是由匀质化的人凝血酶原经由Xa因子，Va因子和磷脂活化而得，经SDS-PAGE检测确保凝血酶原的完全活化，并以NIH凝血酶的标准品为参考，提供的酶活力不少于3091NIHU/mg。Recombinant Human CD52 Protein,hFc Tag